La bioquímica pierde a Edmond Henri Fischer (1920-2021)

“Ed” Fischer nació en la ciudad china de Shangai en 1920. Su madre, Renee Tapernoux, era de Francia y creció en Suiza y su padre, el abogado Oscar Fischer, era de Austria. Su abuelo materno dirigió un periódico francés y una escuela en Shanghai. Admirador de la obra de Louis Pasteur, a los 7 años Edmon quería ser médico y descubrir algo importante. Y al cumplir los 16 años sus padres le dijeron qué regalo le haría ilusión tener. Él dijo que un microscopio y pensó que sería un instrumento sencillo. Pero, todo lo contrario, le regalaron un microscopio de investigación dotado con tres lentes de inmersión en aceite y una platina móvil. En Ginebra empezó la carrera de piano y se convirtió en un virtuoso, y en su universidad volcó sus esfuerzos en la microbiología. Tenía el título de piloto de vuelo.

En 1947, Fischer publicó su tesis doctoral sobre el aislamiento de la amilasa, una enzima clave que degrada el almidón del páncreas humano. Mientras buscaba un lugar para realizar investigaciones postdoctorales a principios de la década de 1950, a Fischer se le ofreció un puesto en la Facultad de Medicina de la UW. Se sintió atraído por Seattle en parte porque sus montañas y lagos circundantes le recordaban a Suiza. Fischer permanecería en la UW por el resto de su carrera.

Meses después de su primer puesto en la Universidad de Washington en Seattle. Fischer comenzó a trabajar junto al bioquímico Edwin Gerhard Krebs (1918-2009). Ambos hombres habían realizado investigaciones sobre proteínas similares, una del tejido muscular y la otra de las patatas. En el caso de la proteína muscular, se necesitaba una sustancia química adicional para que la enzima funcionara. En el caso de la proteína de la patata, sin embargo, no se necesitó ningún producto químico adicional. Los dos hombres encontraron esta discrepancia extraña.

Edmond Henri Fischer

Edmond Henri Fischer

Llegaron a descubrir que muchas proteínas, incluida la glucógeno fosforilasa del músculo, están controladas por una transformación química conocida como “fosforilación reversible”. El descubrimiento fue publicado inicialmente a principios de la década de 1950. Su importancia para la biología y la medicina se desarrolló a lo largo de los años. La visión de este cambio regulador bioquímico continúa iluminando la biología fundamental y avanzando en la investigación médica en cáncer, diabetes y muchos otros campos hasta el día de hoy. Era un encanto de persona. Con una beca, tuve la ocasión de hablar con él unos minutos en un seminario de verano de la Universidad Complutense de Madrid en San Lorenzo de El Escorial del 20 al 24 de julio de 1993, cuyo director fue el profesor Ángel Martín Municio. El curso se titulaba “Cell signal transduction, second messengers and protein phosphorylation in health and disease”.

El Dr. Fischer ha fallecido a los 101 años el 27 de agosto de 2021 en Seattle (Washington). Bioquímico estadounidense, se doctoró en química en la Universidad de Ginebra (Suiza).Se trasladó a EE. UU. y allí trabajó, junto con  Edwin G. Krebs (1918-), en la Universidad de Washington desde 1953. En 1992 le fue concedido el premio Nobel de Medicina o Fisiología, compartido con su colega Krebs, por los descubrimientos iniciados en los años cincuenta relativos a las bases moleculares del funcionamiento de la célula, especialmente la fosforilación reversible de las proteínas.

El Nobel de Medicina a los dos “Eds” (decía con humor Edmon, que dos “Eds” valen más que uno) premió sus trabajos sobre la fosforilación reversible de las proteínas como mecanismo de regulación biológica, clave para la vida. Y esa fosforilación participa decisivamente en la inhibición de las reacciones de rechazo en los trasplantes de órganos y en ciertas formas de cáncer. Químicamente, supone la unión de un grupo fosfato a diferentes tipos de aminoácidos como la serina, la treonina y la tirosina. Cuando se introduce una carga negativa extra en la proteína, inhibe o favorece la interacción de la proteína fosforilación otras proteínas o produce cambios en las propiedades enzimáticas de la proteína fosforilada. Estas reacciones las estudiaron en el tejido muscular.

Dicha fosforilación está implicada en la regulación de la mayor parte de los procesos celulares, incluyendo la división celular, la diferenciación y transmisión de señales, la movilización de la glucosa a partir de glucógenos, la prevención de rechazos en trasplantes y el desarrollo de los oncogenes. La fosforilación es un mecanismo fundamental que influye en las funciones celulares, ya que afecta a la formación y carga de la proteína y, por tanto, en su actividad.

Lo que descubrieron Fischer y Krebs (no tiene ninguna relación con Hans Adolf Krebs y su ciclo de los ácidos tricarboxílicos) en parte por cserendipia, fue que la actividad de una enzima está regulada por una pareja de enzimas adicionales: una quinasa, que añade un grupo fosfato a la proteína volviéndola activa, y una fosfatasa que cataliza la reacción contraria revirtiendo el proceso. Este tipo de regulación está implicado en prácticamente todos los aspectos del metabolismo celular. Aunque, como ya hemos dicho, en la mayoría de los casos, los aminoácidos fosforilados son serina o treonina, el equipo de Tony Hunter descubrió hace veinte años que la fosforilación de tirosinas tiene también una gran importancia en procesos de diferenciación y transformación. Un ejemplo de regulación mediante fosforilación reversible nos lo dan los receptores de factores de crecimiento. Estas proteínas contienen un dominio catalítico intracelular, que está muy conservado en todos los casos, y diversos dominios extracelulares. El fenómeno de transducción conlleva la autofosforilación del propio receptor que se produce en uno de los segmentos más conservados, denominados SH2 y SH3 (dominios homólogos al oncogén Src).

Era un gran aficionado a cocinar platos típicos suizos. Invitaba a alumnos, colegas y conocidos a cenas inolvidables deleitándoles al piano con música con un enorme talento. Con su desaparición la bioquímica pierde a uno de los gigantes del siglo XX.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Edmond H. Fischer

 

 

 

 

Edmond H. Fischer

 

Dicha fosforilación está implicada en la regulación de la mayor parte de los procesos celulares, incluyendo la división celular, la diferenciación y transmisión de señales, la movilización de la glucosa a partir de glucógenos, la prevención de rechazos en trasplantes y el desarrollo de los oncogenes. La fosforilación es un mecanismo fundamental que influye en las funciones celulares, ya que afecta a la formación y carga de la proteína y, por tanto, en su actividad.

Lo que descubrieron Fischer y Krebs (no tiene ninguna relación con Hans Adolf Krebs y su ciclo de los ácidos tricarboxílicos) en parte por cserendipia, fue que la actividad de una enzima está regulada por una pareja de enzimas adicionales: una quinasa, que añade un grupo fosfato a la proteína volviéndola activa, y una fosfatasa que cataliza la reacción contraria revirtiendo el proceso. Este tipo de regulación está implicado en prácticamente todos los aspectos del metabolismo celular. Aunque, como ya hemos dicho, en la mayoría de los casos, los aminoácidos fosforilados son serina o treonina, el equipo de Tony Hunter descubrió hace veinte años que la fosforilación de tirosinas tiene también una gran importancia en procesos de diferenciación y transformación. Un ejemplo de regulación mediante fosforilación reversible nos lo dan los receptores de factores de crecimiento. Estas proteínas contienen un dominio catalítico intracelular, que está muy conservado en todos los casos, y diversos dominios extracelulares. El fenómeno de transducción conlleva la autofosforilación del propio receptor que se produce en uno de los segmentos más conservados, denominados SH2 y SH3 (dominios homólogos al oncogén Src).

Era un gran aficionado a cocinar platos típicos suizos. Invitaba a alumnos, colegas y conocidos a cenas inolvidables deleitándoles al piano con música con un enorme talento. Con su desaparición la bioquímica pierde a uno de los gigantes del siglo XX.

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